L'organització estructural dels nivells molècula de proteïna: l'estructura secundària d'una proteïna

La base de l'estructura de les proteïnes i proteidos de la cadena polipeptídica, i la molècula de proteïna pot consistir en un, dos o més circuits. No obstant això, les propietats físiques, biològiques i químiques dels biopolímers són causats no només una estructura química general que pot ser un "sentit", sinó també per altres nivells de l'organització de les molècules de proteïna.

L'estructura primària d'una proteïna està determinada per la composició d'aminoàcids qualitativa i quantitativa. Els enllaços peptídics són la base de l'estructura primària. Per primera vegada aquesta hipòtesi suggereix el 1888 A. Ja. Danilevsky, i més tard les seves sospites es van confirmar mitjançant la síntesi de pèptids que es porta a terme per E. Fischer. L'estructura de les molècules de proteïna en detall va investigar A. Ja. Danilevskim i E. Fischer. Segons aquesta teoria, les molècules de proteïna es componen d'un gran nombre de residus d'aminoàcids que estan connectats per enllaços peptídics. molècula de proteïna pot tenir una o més cadenes polipeptídiques.

Quan les estructures primàries de proteïnes utilitzades per als agents químics de prova i enzims proteolítics. Per tant, usant el mètode d'Edman és molt convenient per identificar els aminoàcids terminals.

L'estructura secundària de la proteïna mostra una configuració espacial de la molècula de proteïna. Existeixen els següents tipus d'estructures secundàries: alfa-hèlix, beta-espiral, hèlix de col·lagen. Els científics han trobat que els més característics de l'estructura d'hèlix alfa dels pèptids.

L'estructura secundària de la proteïna s'estabilitza per mitjà d'enllaços d'hidrogen. Aquest últim sorgir entre la àtoms d'hidrogen units a un àtom de nitrogen electronegatiu d'un enllaç peptídic, i un àtom d'oxigen carbonílic de la quarta un dels seus aminoàcids, i que estan dirigits al llarg de l'espiral. càlculs d'energia mostren que la polimerització d'aquests aminoàcids és més eficient alfa-hèlix dreta, que està present en les proteïnes natives.

L'estructura secundària d'una proteïna: l'estructura de làmina beta

cadenes de polipèptids en beta-plecs estiguin completament estesos. Els beta-plecs es formen per la interacció de dos enllaços peptídics. Aquesta estructura és característic proteïnes fibroses (queratina, fibroïna, etc.). En particular, beta-queratina caracteritzat per una disposició en paral·lel de cadenes de polipèptids que s'estabilitzen addicionalment per enllaços disulfur intercatenarios. Les cadenes de polipèptids fibroïna de seda veïns són antiparal·leles.

L'estructura secundària de la proteïna: hèlix de col·lagen

La formació consisteix en tres cadenes de tropocolágeno Spiralized, que té una forma de vareta. Spiralized enrotllament cadena i formar una superhélice. Helix estabilitzada per enllaços d'hidrogen entre l'hidrogen del pèptid d'origen amino residu d'aminoàcid en una cadena i l'oxigen del grup carbonil del residu d'aminoàcids d'una altra cadena. estructura de col·lagen Presentat dóna d'alta resistència i elasticitat.

L'estructura terciària de la proteïna

La majoria de les proteïnes en l'estat natiu són estructura molt compacta, que està determinada per la forma, mida, i la polaritat dels radicals d'àcid amino, i seqüència d'aminoàcids.

Una influència significativa en la formació de conformació de la proteïna nativa, o un estructures terciàries tenen interaccions hidrofòbiques i iòniques, enllaços d'hidrogen, etc .. Sota l'acció d'aquestes forces s'aconsegueix conformació termodinàmicament convenient de la molècula de proteïna i la seva estabilització.

L'estructura quaternària

Aquest tipus d'estructura de la molècula és el resultat de l'associació de diverses subunitats en un sol complex de molècula. La composició de cada subunitat inclou estructures primàries, secundàries i terciàries.