Desnaturalització de les proteïnes

Conformació (estructura) de la cadena peptídica s'ordena i és única per a cada proteïna. En condicions especials hi ha un gran nombre de buit de bons que estabilitzen l'estructura espacial de la molècula d'compost. Com a resultat, la bretxa completament tota la molècula (o una porció substancial de la mateixa) pren la forma d'espiral a l'atzar. Aquest procés es diu "desnaturalització". Aquest canvi pot provocar calor de seixanta a vuitanta graus. D'aquesta manera, cada molècula, la bretxa resultant pot diferir en conformació de l'altra.

La desnaturalització de proteïnes es porta a terme sota la influència de qualsevol agent capaç de destruir enllaços no covalents. Aquest procés es pot produir en condicions alcalines o àcides, sobre la superfície de la secció de fase, sota l'acció d'alguns compostos orgànics (fenols, alcohols i altres). desnaturalització de la proteïna pot ocórrer sota la influència de clorur de guanidinio o urea. Els agents van dir que formen enllaços febles (hidròfoba, iònica, d'hidrogen) amb carbonil o grups amino de la cadena principal del pèptid amb un nombre de grups de residus d'aminoàcids, la substitució dels seus propis disponible proteïna de enllaços d'hidrogen dins de les molècules. Com a resultat, es produeix un canvi en l'estructura secundària i terciària.

Resistència als agents desnaturalitzants depèn principalment de la presència a la molècula dels compostos proteics d'enllaços disulfur. inhibidor de tripsina té tres enllaços S - S. Sota la condició de recuperació de la desnaturalització de la proteïna es produeix sense altres influències. Si posteriorment posar la connexió en condicions en què l'oxidació es porta a terme grups SH de la cisteïna i la formació d'enllaços disulfur, la conformació original es restaura. La presència d'fins i tot un únic enllaç disulfur augmenta significativament l'estabilitat de l'estructura espacial.

desnaturalització de la proteïna, típicament acompanyat per una disminució en la solubilitat. Juntament amb aquest precipitat sovint formes. Es produeix en forma de "proteïna quallada." A altes concentracions dels compostos en la solució, "coagulació" se sotmet a tota la solució, com, per exemple, això succeeix quan bullint ous. Quan la desnaturalització de la proteïna perd la seva activitat biològica. Aquest principi es basa l'ús de àcid carbólico (solució aquosa de fenol) com una substància antisèptica.

La inestabilitat de l'estructura espacial, l'alta probabilitat de fallada sota la influència de diversos agents és significativament difícil d'aïllar i la investigació de proteïnes. També va crear alguns problemes en utilitzar els compostos en la medicina i la indústria.

Si la desnaturalització de la proteïna es va dur a terme per exposició a altes temperatures, refredament lent té lloc en certes condicions, el renativatsii procés - la recuperació de la conformació nativa (original). Aquest fet demostra que la col·locació de la cadena de pèptid és d'acord amb l'estructura primària.

La formació de la conformació nativa (ubicació d'origen) és un procés espontani. En altres paraules, aquesta disposició correspon a la quantitat mínima d'energia lliure continguda en una molècula. Un pot com a resultat concloure que l'estructura espacial del compost es codifica en la seqüència d'aminoàcids en les cadenes peptídiques. Això al seu torn vol dir que tots els polipèptids relacionats per alternança d'aminoàcids (per exemple, cadenes de pèptids mioglobinovye), prendrà una conformació idèntica.

Les proteïnes poden haver-hi diferències significatives en l'estructura principal, encara que poc o absolutament idèntics en la conformació.