Quina és la funció de la proteïna enzimàtica? La funció enzimàtica de proteïnes: exemples

El treball del nostre cos - un procés molt complex en el qual milions de cèl·lules implicades, milers de diferents substàncies. No obstant això, hi ha una àrea que és totalment dependent de les proteïnes específiques, sense la qual la vida humana o animal seria completament impossible. Com haurà endevinat, estem parlant ara dels enzims.

Avui anem a considerar el enzimàtica funció de les proteïnes. Aquesta és una àrea important de la bioquímica.

Atès que la base d'aquestes substàncies són predominantment proteïnes, llavors poden ser considerats per ells. Vostè ha de saber que per a les primeres enzims de temps es van descobrir en els anys 30 del segle 19, només els científics van prendre més d'un segle, per tal d'arribar a una definició més o menys uniforme per a ells. Llavors, quina funció és realitzada per enzims proteiques? En aquesta, així com la seva estructura i reaccions dels exemples que vostè aprendrà d'aquest article.

Vostè ha d'entendre que no totes les proteïnes pot ser un enzim, fins i tot en teoria. Les proteïnes globulars única forma capaç d'exhibir activitat catalítica respecte a altres compostos orgànics. Igual que amb tots els compostos naturals d'aquesta classe, els enzims es componen de residus d'aminoàcids. Recordeu que la funció enzimàtica de proteïnes (exemples dels quals seran en l'article) pot ser realitzat només per un la massa molar és menor que 5,000.

Què és un enzim, la definició moderna

Enzims - 01:00 catalitzador de biològic origen. Tenen la capacitat d'accelerar la reacció, a causa del contacte estret entre els reactius (substrats). Podem dir que la funció enzimàtica de les proteïnes - un procés poc de catàlisi de reaccions bioquímiques que són exclusives d'un organisme viu. Només una petita part d'ells es pot reproduir en el laboratori.

Cal assenyalar que en aquesta àrea hi ha hagut alguns avenços en els darrers anys. Els científics poc a poc s'han acostat a la creació d'enzims artificials que poden ser utilitzats no només per raons econòmiques, sinó també la medicina. Es desenvolupa enzims que poden destruir amb eficàcia fins i tot en petites àrees de càncer incipient.

Quines parts de l'enzim directament implicats en la reacció?

Cal observar que, en contacte amb el substrat no inclou tot el cos de l'enzim, però només una petita secció dels quals es diu el lloc actiu. Aquesta és la seva principal característica de complementarietat. Aquest concepte implica que l'enzim és ideal per al substrat en la forma i les seves propietats físiques i químiques. Podem dir que la funció dels enzims en aquest cas és el següent:

• La seva aigua ve cap avall des de la superfície de la closca.
• Hi ha una certa deformació (polarització, per exemple).
• Després que estan disposats d'una manera especial en l'espai, mentre que es mou més a prop entre si.

Aquests factors condueixen a l'acceleració de la reacció. Ara, farem una comparació entre els enzims i catalitzadors inorgànics.

Com es pot veure, la funció enzimàtica de proteïnes requereix especificitat. Per si mateix també afegir que moltes d'aquestes proteïnes també tenen espècies específiques. En poques paraules, els enzims humanes tot just adequat per a un conillet d'índies.

Informació important sobre l'estructura dels enzims

L'estructura d'aquests compostos s'aïlla immediatament tres nivells. L'estructura primària pot ser identificat pels residus d'aminoàcids que són part dels enzims. Atès que la funció enzimàtica de les proteïnes, exemples dels quals hem citat diverses vegades en aquest article, es poden dur a terme només per certes categories de compostos, per identificar amb precisió sobre aquesta base és molt real.

Pel que fa al nivell secundari, el mateix accessori es determina per mitjà d'altres tipus d'enllaços que es poden produir entre aquests residus d'aminoàcids. Aquest hidrogen comunicació, electrostàtica, hidrofòbica, i interaccions de Van der Waals. Com a resultat de la tensió que causen aquestes connexions en diferents parts de l'enzim produïda α-hèlix, el bucle i beta-capítols.

L'estructura terciària és un resultat del fet que relativament grans porcions de la cadena polipeptídica simplement es pleguen. Els fils resultants són anomenats dominis. Finalment, la formació final d'aquesta estructura es porta a terme només després d'una interacció estable establert entre diferents dominis. Cal recordar que la formació dels dominis que van a si mateixos d'una manera totalment independent l'un de l'altre.

Algunes característiques del domini

Típicament, la cadena de polipèptid a partir de les que es formen, es compon de residus d'aminoàcids aproximadament 150. Quan dominis interactuen entre si, format glòbul. Atès que la funció és realitzada pels llocs actius enzimàtics basats en ells, han d'entendre la importància d'aquest procés.

El domini en si es caracteritza pel fet que entre els residus d'aminoàcids en la seva estructura hi ha nombroses interaccions. El seu nombre és molt més alt per a aquestes reaccions entre els propis dominis. Per tant, la cavitat entre ells relativament "vulnerable" a les accions de diversos dissolvents orgànics. El volum de l'ordre de 20-30 angstrom cúbic que s'adapti a diverses molècules d'aigua. Diferents dominis sovint tenen una estructura tridimensional completament únic, que s'associa amb l'exercici de funcions completament diferents.

llocs actius

Com a regla general, els llocs actius es troben estrictament entre dominis. En conseqüència, cada un dels quals té un paper molt important en el desenvolupament de la reacció. A causa d'aquesta disposició dels dominis trobats considerable flexibilitat, la mobilitat a la zona de l'enzim. Això és extremadament important, ja que la funció enzimàtica es porta a terme només aquells compostos que adequadament pot canviar la seva posició espacial.

Entre longitud d'enllaç polipèptid en el cos de l'enzim, i per funcions com complexes que van realitzar, hi ha un enllaç directe. paper Complicació aconseguir tant mitjançant la formació del lloc actiu de la reacció entre el domini catalític i causa de la formació de completament nous dominis.

Algunes proteïnes, enzims (exemples - lisozima i glicogen) poden variar molt en grandària (129 i 842 residus d'aminoàcids, respectivament), tot i que la reacció es catalitza l'escissió d'enllaços químics del mateix tipus. La diferència és que els enzims més massives i grans són capaços de controlar millor la seva posició en l'espai, el que assegura una major estabilitat i velocitat de reacció.

La classificació principal d'enzims

Actualment acceptat i estès en el món és la classificació estàndard. Segons ella, es destaca sis classes principals, amb les subclasses apropiades. Només tenim en compte la bàsica. Aquí hi ha:

1. oxidoreductases. La funció dels enzims en aquest cas - d'estimulació reaccions redox.

2. Les transferases. Pot realitzar els substrats de transferència entre els següents grups:

• unitats d'un carboni.
• Les restes d'aldehids i cetones.
• Acilo i glicosil components.
• Llogo (com una excepció no pot suportar CH3) residus.
• bases nitrogenades.
• Els grups que contenen fòsfor.

3. Les hidrolases. En aquest cas, la funció enzimàtica és per escindir les proteïnes dels següents tipus de compostos:

• Èsters.
• Glucòsids.
• Èsters i tioésteres.
• enllaços de tipus peptídic.
• Tipus de relació CN (excepte del mateix pèptid).

4. liasas. Són capaços de desacoblar grups amb la posterior formació d'un doble enllaç. A més, pot realitzar el procés invers: unir-se als grups seleccionats a dobles enllaços.

5. Les isomerasas. En aquest cas, la funció enzimàtica de les proteïnes es complica reaccions de catàlisi isoméricas. Aquest grup inclou les següents enzims:

• Racemasa, epimerasa.
• Tsistransizomerazy.
• oxidorreductasas intramoleculars.
• transferases intramoleculars.
• liasa intramolecular.

6. ligases (també conegut com sintetasa). S'utilitzen per a la separació d'ATP, mentre que la formació d'algunes connexions.

És fàcil adonar-se que la funció enzimàtica de les proteïnes és molt important, ja que són en certa mesura el control de pràcticament totes les reaccions que tenen lloc cada segon en el seu cos.

El que queda de l'enzim després de la interacció amb el substrat?

Sovint, l'enzim és un origen globular de proteïnes, el centre actiu de les quals està representada per la seva mateixos residus d'aminoàcids. En tots els altres casos, a la part central fermament connectat amb ell grup prostètic o coenzim (ATP, per exemple), la relació és molt més feble. Un catalitzador trucat una holoenzima, i el seu residu, després de l'eliminació de la apoenzima ATP format.

Així, d'acord a aquesta informació enzims classificades en els següents grups:

• Senzilla hidrolasa, liasa, isomerasa i, que en general no contenen base de coenzim.
• proteïnes enzimàtiques (exemples - alguns transaminases) que comprèn un grup prostètic (àcid lipoic, per exemple). Aquest grup inclou molts peroxidasa.
• Enizmy per al qual la regeneració coenzim necessària. Aquests inclouen quinases, així com la major part de les oxidorreductasas.
• Altres catalitzadors, la composició dels quals no s'entén encara completament.

Totes les substàncies que formen part del primer grup, són àmpliament utilitzats en la indústria alimentària. Tots els altres catalitzadors requereixen condicions molt específiques per a la seva activació, i per tant només funcionen en el cos, o en alguns experiments de laboratori. Així, la funció enzimàtica - aquesta és una reacció molt específic, que consisteix en l'estimulació de reaccions (catàlisi) en certs tipus de condicions ben definides del cos humà o animal.

Què passa en el lloc actiu, o per què enzims treballen de manera efectiva?

Hem dit en repetides ocasions que la clau per a la comprensió de la catàlisi enzimàtica és la creació del centre actiu. És allà que la unió específica del substrat, que en tals condicions són molt més actius reaccionen. Per tal de que entengui la complexitat de les reaccions que es porta a terme allà, donar un exemple senzill que passi la fermentació de la glucosa, és necessari una vegada que els enzims 12! Igualment difícil la interacció només és possible a causa del fet que una proteïna que realitza la funció enzimàtica té el més alt grau d'especificitat.

Tipus d'enzims especificitat

És absoluta. En aquest cas, l'especificitat només es mostra una, defineix estrictament enzim de tipus. Per tant, la ureasa interactua únicament amb urea. Amb llet sense lactosa a mesura que entra la reacció sota qualsevol condició. Això és el que la funció és realitzada per les proteïnes, els enzims en el cos.

A més, el grup no és absoluta especificitat poc comú. Com es pot entendre a partir del nom, en aquest cas no és "receptivitat" estrictament a una classe de compostos orgànics (èsters, incloent alcohols complexos o aldehids). Per exemple, la pepsina, que és una de les enzims clau de la estómac, només mostra especificitat per a la hidròlisi d'enllaços peptídics. Alcohol deshidrogenasa interactua exclusivament amb alcohols i no laktikodegidraza divideix diferents dels àcids alfa-hidroxi res.

Succeeix també que la característica de la funció enzimàtica d'un grup particular de compostos, però sota certes condicions, els enzims pot actuar sobre bastant diferent del seu principal "propòsit" d'una substància. En aquest cas, el catalitzador "tendeix" a una determinada classe de substàncies, però sota certes condicions pot escindir i altres compostos (no necessàriament equivalent). No obstant això, en aquest cas, la reacció serà molt més lentament.

Àmpliament conegut per la capacitat de la tripsina per actuar en enllaços peptídics, però poques persones saben que aquesta proteïna que realitza la funció de l'enzim en el tracte gastrointestinal, pot així reaccionar amb diferents compostos d'èster.

Finalment, hi ha l'especificitat de l'òptica. Aquests enzims poden interactuar amb una àmplia varietat de substàncies aquí enterament, però només sota la condició que tenen una propietats òptiques ben definides. Així, la funció enzimàtica de les proteïnes en aquest cas és molt similar al principi d'acció no és enzims, catalitzadors i origen inorgànic.

Quins factors determinen l'eficiència de la catàlisi?

Avui dia, es creu que els factors que determinen un alt grau d'eficiència dels enzims són:

• efecte de concentració.
• efecte d'orientació espacial.
• La versatilitat del centre de reacció actiu.

En general, l'efecte de la concentració de la substància no difereix de la de les reaccions de catàlisi inorgànics. En aquest cas, una concentració d'aquest substrat, que és diverses vegades més gran que un valor similar per a totes les altres coses, el volum de solució en el centre actiu. Al centre de reacció classifica selectivament substàncies de molècules que han de reaccionar entre si. No és difícil endevinar que aquest efecte condueix a un augment en la velocitat de reacció química en diversos ordres de magnitud.

Quan un procés químic estàndard té lloc, és extremadament important, que és part de les molècules que interactuen es xoquen entre si. En poques paraules, la substància de la molècula en el moment de la col·lisió ha de ser estrictament orientat respecte a l'altre. A causa del fet que es realitza sota coacció, llavors tots els components implicats estan disposats en una determinada línia, la reacció de catàlisi s'accelera per aproximadament tres ordres d'un gir a tal al lloc actiu de l'enzim.

La multifuncionalitat en aquest cas significa la propietat de tots els components del centre actiu simultàniament (o estrictament coordinats) per actuar sobre la molècula de la substància "processada". A més, (la molècula) no només està correctament fixada en l'espai (vegeu més amunt), sinó que també canvia significativament les seves característiques. Tot això en combinació condueix al fet que els enzims siguin molt més fàcils d'actuar sobre el substrat de la manera necessària.